Biologia

Proteínas e enzimas — estrutura, desnaturação e cinética

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Resumo

Proteínas. Polímeros de aminoácidos (20 tipos) unidos por ligações peptídicas (entre o grupo carboxila de um e o amino do outro, com saída de água). Aminoácidos essenciais não são produzidos pelo organismo e vêm da dieta.

  • Estrutura primária: sequência de aminoácidos (definida pelo gene).
  • Secundária: dobramentos regulares (α-hélice, folha β) por pontes de hidrogênio.
  • Terciária: forma tridimensional da cadeia (pontes dissulfeto, interações hidrofóbicas).
  • Quaternária: associação de várias cadeias (ex.: hemoglobina, 4 cadeias).
  • Funções: estrutural (queratina, colágeno), enzimática, transporte (hemoglobina), defesa (anticorpos), hormonal (insulina), contração (actina e miosina).
  • Desnaturação: calor, pH extremo ou solventes desfazem as estruturas secundária a quaternária e a proteína perde a função; a primária é mantida.

Enzimas. Catalisadores biológicos (quase todas proteínas) que diminuem a energia de ativação e aceleram reações sem serem consumidas e sem alterar o equilíbrio.

  • Especificidade: o substrato se liga ao sítio ativo (modelo chave-fechadura; modelo do encaixe induzido, mais atual).
  • Fatores: temperatura ótima (acima, desnatura), pH ótimo (pepsina ~2, no estômago; tripsina ~8, no intestino), concentração de substrato (a velocidade aumenta até saturar, em Vmax).
  • Cofatores (íons metálicos) e coenzimas (orgânicas, muitas derivadas de vitaminas).

Pegadinha Cebraspe. "A desnaturação destrói as ligações peptídicas, alterando a sequência de aminoácidos" → errado: a sequência (estrutura primária) permanece.

Visão geral

Na papiloscopia, a ninidrina revela impressões latentes em papel reagindo com os aminoácidos do suor (cor púrpura de Ruhemann). Enzimas também explicam a ação de muitos venenos e medicamentos (inibidores).

Regra

Ver íntegra
InibiçãoOnde se ligaEfeito de aumentar o substrato
CompetitivaNo sítio ativo (compete com o substrato)Reverte a inibição
Não competitivaEm outro sítio (alostérico)Não reverte
IrreversívelLigação covalente permanenteNão reverte

Pontos-chave

  • Nomes de enzimas costumam terminar em -ase (amilase, lipase, protease).
  • Zimogênio: forma inativa (pepsinogênio → pepsina).
  • Temperatura baixa inativa sem desnaturar (atividade volta ao aquecer); calor excessivo desnatura.
  • Holoenzima = apoenzima (parte proteica) + cofator.

Como a banca cobra

  • "Enzimas reduzem a energia de ativação das reações que catalisam" → certo.
  • "A estrutura quaternária ocorre em proteínas formadas por mais de uma cadeia polipeptídica" → certo.
  • "Na inibição competitiva, o aumento da concentração de substrato reduz o efeito do inibidor" → certo.
  • "Enzimas são consumidas ao final da reação" → errado.
  • "A pepsina tem atividade ótima em pH básico" → errado (ácido).
Referência

Mapa mental

  • Proteínas
    • Aminoácidos e ligação peptídica
    • Essenciais vêm da dieta
  • Estruturas
    • Primária: sequência
    • Secundária: α-hélice, folha β
    • Terciária: forma 3D
    • Quaternária: várias cadeias
  • Desnaturação
    • Calor, pH, solventes
    • Perde função, mantém primária
  • Enzimas
    • Reduzem energia de ativação
    • Sítio ativo, encaixe induzido
    • Temperatura e pH ótimos
    • Saturação em Vmax
  • Inibição
    • Competitiva: reverte com substrato
    • Não competitiva: não reverte
  • ⚠️ Pegadinha
    • Enzima não é consumida

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